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Résumé :

Les protéines végétales ont généralement un profil d'acides aminés déséquilibré par rapport aux protéines animales. Une façon de pallier ce problème est de combiner des protéines végétales avec des compositions en acides aminés complémentaires. La RuBisCO est la principale protéine des concentrés de protéines de feuilles. En raison de sa teneur élevée en lysine, la RuBisCO pourrait améliorer le profil en acides aminés des produits à base de blé. Cependant, l'introduction de nouvelles protéines dans les aliments à base de blé dilue le réseau de gluten et peut empêcher son développement. Cela provoque la détérioration des propriétés texturales et culinaires de l'aliment. Dans ce contexte, nous avons étudié les conséquences de l'enrichissement en RuBisCO sur la qualité des produits à base de blé. L'étude a été réalisée sur un système modèle, une pâte à base de blé. À titre de comparaison, l'enrichissement de la pâte avec du gluten et des protéines de pois a également été étudié. Nous avons montré que le comportement de la RuBisCO diffère de celui des protéines de légumineuses lorsqu'elle est introduite dans la pâte. Les sous-unités de la RuBisCO forment des liaisons faibles et des ponts disulfures lorsqu'elles sont introduites dans la pâte de blé. De plus, la RuBisCO favorise la formation de polymères de grande taille liés par des ponts disulfures lors du traitement thermique de la pâte. Cela pourrait limiter les conséquences négatives d'un affaiblissement du réseau de gluten dans les véritables aliments à base de blé. L'enrichissement de la pâte avec de la RuBisCO modifie la cinétique de la protéolyse pendant la digestion in vitro. Cependant, la digestibilité globale des protéines in vitro reste inchangée. Ces résultats prometteurs confirment le potentiel de la RuBisCO à être utilisée pour enrichir les aliments à base de blé.

Abstract:

Dietary proteins from plants often display an unbalanced amino acid profile in comparison to animal proteins. A way to overcome this problem is to combine plant proteins from different sources with complementary amino acid compositions. RuBisCO is the main protein of leaf protein concentrates. Because of its high content in lysine, RuBisCO could improve the amino acid profile of wheat-based products. However, the introduction of non-wheat proteins in wheat-based foods often dilutes the gluten network or even impede its proper formation. This leads to poorer textural and culinary properties of the food. In this context, we have studied the possible consequences of RuBisCO enrichment on the quality of wheat-based products. The study was performed on a model system, a wheat dough. For comparison, enrichments with gluten and pea proteins were also studied. The main output of this work is that RuBisCO behaviour differs from that of legume proteins when introduced in the dough. RuBisCO subunits establish weak bonds and form disulphide bridges when introduced in the wheat dough. In addition, RuBisCO enrichment enhances the formation of disulphide bonded large size polymers during the dough thermal treatment. This may be related to its high content of cysteines and free thiols. This could prevent the negative consequences of gluten network weakening in wheat-based food. The enrichment of dough with RuBisCO modifies the kinetics of proteolysis during in vitro digestion. However, the global in vitro digestibility of proteins remains unchanged. These promising results confirm the potential of RuBisCO to be used for enriching wheat-based food.

Composition du jury

Rapporteurs

• Erik van der Linden, Professeur, WUR
• Françoise Nau, Professeure, Institut Agro

Examinateurs

• Véronique Santé-Lhoutellier, Directrice de recherche, INRAE
• Gérard Cuvelier, Professeur émérite, AgroParisTech
• Sylvie Marchesseau, Professeure, Université de Montpellier

Encadrants de thèse

• Directrice de thèse : Valérie Micard, Professeure, Institut Agro
• Co-encadrante : Adeline Boire, Chargée de recherche, INRAE

Invités

• Marie-Hélène Morel, Directrice de recherche, INRAE
• Marc Anton, Directeur de recherche, INRAE