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Nous avons montré que quatre des huit acides aminés (a.a.) qui rapprochent différentes parties de la chaine protéique ont un rôle primordial dans la conservation de l’interaction LTP1 / anticorps IgE et dans son activité biologique dans un modèle cellulaire mimant le déclenchement des symptômes. D’eux d’entre eux jouent un rôle capital sur le maintien de la structure globale de la LTP1 de blé. Nous avons identifié un a.a. chargé clé parmi des résidus très conservés. Le remplacement de cet a.a. par un autre non chargé réduit très fortement l’interaction IgE / LTP1. Cette mutation modifie localement la structure de la protéine.

Ces cinq a.a. sont regroupés dans la structure 3D de la protéine. Ils sont également indispensables à la liaison de la LTP1 de blé à d’autres types d’anticorps (produits chez la souris), ce qui indique leur rôle essentiel dans l’interaction de cette protéine avec le système immunitaire de façon générale.

Les connaissances sont encore incomplètes pour comprendre pourquoi certaines protéines ont un fort potentiel allergène. Nos résultats sur la LTP1 de blé ont établi l’importance de certains éléments de structure par rapport à d’autres ; ils pourraient s’avérer génériques à plusieurs membres de cette famille d’allergènes végétaux. Ces données ouvrent des perspectives pour améliorer le diagnostic des réactions croisées et pour envisager des stratégies de traitement.